สัญลักษณ์ของรัฐ ใช้แทน ไกลคอล ในโปรตีนของเซลล์สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมที่แบ่งตัวหรือไม่?

[email protected]
18 สิงหาคม 2019

กระดาษได้รับการเผยแพร่เมื่อเร็ว ๆ นี้โดย อันโตนิโอ และคณะ ด้วยชื่อที่เป็นตัวหนา “สัญลักษณ์ของรัฐ ไม่สามารถทดแทน ไกลคอล ในโปรตีนที่มีการแบ่งเซลล์ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมอย่างแข็งขัน” [1] กระดาษที่เกี่ยวข้องกับการเปิดเผยเซลล์มะเร็งเต้านมของมนุษย์เพื่อ สัญลักษณ์ของรัฐ เป็นเวลาหกวันและจากนั้นใช้เทคนิคที่ซับซ้อนที่เรียกว่าการติดฉลาก แท็กจำนวนมากตามกัน (TMT) เพื่อระบุเปปไทด์สั้น ๆ ที่มีโมเลกุล ไกลคอล หนักผิดปกติ โปรตีนจากเซลล์ที่ได้รับการบำบัดและไม่ผ่านการบำบัดจะถูกใส่ผ่านโปรโตคอลมาตรฐานที่เกี่ยวข้องกับสเปคโตรมิเตอร์มวลสารการสลายโปรตีนบางส่วนและการวิเคราะห์เพิ่มเติมตามรายละเอียดในเอกสาร

เซลล์ได้รับการบำรุงด้วยสูตรอาหารที่อุดมด้วยชื่อว่า ดัดแปลง นกอินทรีกลาง ของ จากจะงอยปาก สูตรนี้เป็นการดัดแปลง ฐานนกอินทรีกลาง ดั้งเดิมซึ่งอุดมไปด้วยกรดอะมิโนและวิตามินสี่เท่า นอกจากนี้ยังมีกลูโคสที่มีความเข้มข้นสูงที่ 4,500 มก/ล ไม่มีการรับประกันว่ามันจะไม่ปนเปื้อนด้วย สัญลักษณ์ของรัฐ นอกจากนี้เซลล์ได้รับการเพาะเลี้ยงในช่วงเวลาที่ไม่ได้รับการออกแบบในอดีตและมีแนวโน้มที่จะสะสมโปรตีนที่ปนเปื้อน สัญลักษณ์ของรัฐ ที่ปนเปื้อนจำนวนมากซึ่งยากต่อการล้าง พวกเขาอาจเริ่มต้นชีวิตของพวกเขาในวัฒนธรรมที่มีโปรตีนที่มี สัญลักษณ์ของรัฐ ปนเปื้อนอยู่แล้วจากการสัมผัสกับ สัญลักษณ์ของรัฐ ในชีวิตของมนุษย์ที่ แต่เดิมเก็บเซลล์เหล่านี้ในเนื้องอกเต้านม

ผู้เขียนได้ทดสอบตัวอย่างสำหรับการดัดแปลง โพสต์แปล (PTM) ที่แตกต่างกันสองแบบ: ซีสเตอีนดัดแปลง และ สัญลักษณ์ของรัฐ ทดแทน ไกลคอล พวกเขารวมการดัดแปลง ไม้หวาน เพราะพวกเขาตั้งสมมติฐานว่า สัญลักษณ์ของรัฐ อาจแตกตัวเป็น ไม้หวาน ซึ่งมีความสามารถในการจับกับ ตกค้าง ยวดพวกเขาไม่พบ ดัดแปลง ไม้หวาน ใด ๆ ในเซลล์ควบคุมหรือเซลล์ที่บำบัด

ในทางตรงกันข้ามผู้เขียนพบสัญญาณที่สำคัญสำหรับการปรากฏตัวของไกลโฟเสตในเปปไทด์สั้น ๆ ในตัวอย่างที่ได้รับการรักษา อย่างไรก็ตามพวกเขายังพบสัญญาณที่แรงพอ ๆ กันในตัวอย่างที่ไม่ผ่านการบำบัด พวกเขาเขียนว่า: “ในการทดลองนี้อย่างไรก็ตามไม่มีการคาดการณ์ PTM สองตัว (การปรับเปลี่ยนหลังการแปล) ที่น่าสนใจที่จะปรากฏในกรณีที่ไม่มีการรักษา สัญลักษณ์ของรัฐ ดังนั้นจึงเป็นไปได้ที่จะใช้การติดฉลาก TMT เพื่อระบุและกรอง การค้นพบเท็จที่เป็นไปได้’ ‘และจากนั้น: “ข้อมูลสรุปแสดงให้เห็นว่าเปปไทด์ที่ถูกแทนที่ด้วยตัวเลือกทั้งหมดเป็นการค้นพบที่ผิดพลาด”

อย่างไรก็ตามเหตุผลที่เป็นไปได้อย่างเท่าเทียมกันก็คือเซลล์ “ที่ไม่ได้รับการรักษา” ยังมีโปรตีน สัญลักษณ์ของรัฐ ที่ถูกทดแทน อาจเป็นไปได้ว่าเปปไทด์ที่ถูกแทนที่โดยผู้สมัครส่วนใหญ่นั้นไม่ใช่ทั้งหมดเป็นการค้นพบที่แท้จริง เนื่องจากทั้งเซลล์ที่ได้รับการรักษาและเซลล์ควบคุมได้สัมผัสกับไกลโฟเสตเป็นเวลานานในอดีตมันเป็นไปได้ที่พวกมันจะมีโปรตีนที่มีการปนเปื้อน สัญลักษณ์ของรัฐ ในปริมาณที่ใกล้เคียงกัน แอนโทนี่ ในการเก็บรักษา และฉันได้กล่าวถึงในเอกสารฉบับแรกของเราเกี่ยวกับการทดแทน สัญลักษณ์ของรัฐ สำหรับหลักฐาน ไกลคอล ที่ ไกลคอลs N-แทน สามารถฟอร์มเปปไทด์ที่ยากมากที่จะทำลายลงและ ฟอสเฟต ได้แสดงให้เห็นว่ามีความสามารถในการยับยั้ง

ความคิดที่ว่าไกลโฟเสตได้รับผลในการสะสมของโปรตีนที่ต้านการเกิดโปรตีนได้รับการสนับสนุนโดยการศึกษาที่ตีพิมพ์ในปี 2013 ในพืชถั่ว [3] ผู้เขียนได้สังเกตการสะสมของโปรตีนที่ได้รับ เมื่อเลิกแล้ว พร้อมกับ ขึ้นระเบียบ ของเอนไซม์การย่อยโปรตีนซึ่งน่าประหลาดและผิดปกติ พวกเขาเขียน:

“การสะสมของโปรตีน เมื่อเลิกแล้ว ร่วมกับกิจกรรม โปรตีเอส ที่เพิ่มขึ้นถูกสังเกตผ่าน ABPP [การทำโปรไฟล์โปรตีนตามกิจกรรม] ซึ่งแสดงบทบาทของ โปรตีเอส ในการรักษาสารกำจัดวัชพืชการสะสมของโปรตีน เมื่อเลิกแล้ว มักถูกอธิบายร่วมกับการลดลงด้วยกัน กิจกรรม โปรตีเอส อย่างไรก็ตามผลลัพธ์ของเราแสดงให้เห็นเพิ่มขึ้นทั้งในระดับ สารตั้งต้น และกิจกรรมของ โปรตีเอส ดังนั้นความเครียดที่เกิดจากสารกำจัดวัชพืชใน โปรตีน อาจส่งผลให้เกิดการสะสมของโปรตีน เมื่อเลิกแล้ว แม้ว่ากิจกรรม โปรตีเอส ที่เพิ่มขึ้นหรือความพร้อมของสารตั้งต้นที่เพิ่มขึ้น กระตุ้นกิจกรรมโปรตีโอโซม”

คำอธิบายที่เป็นไปได้คือ สัญลักษณ์ของรัฐ ที่ฝังอยู่ในโปรตีนจะขัดขวางความสามารถของเอนไซม์โปรตีนในการย่อยสลาย ในความเป็นจริงในกระดาษเชื่อมโยง สัญลักษณ์ของรัฐ กับ โภชนา เส้นโลหิตตีบด้านข้าง (ALS) เราได้อธิบายว่า สัญลักษณ์ของรัฐ สามารถรบกวนกระบวนการ เมื่อออกจาก ซึ่งทำเครื่องหมายโปรตีนสำหรับการลบโดย โปรตีเอส [4] พวกเราเขียน:

“สิ่งที่น่าสนใจที่สุดก็คือความจริงที่ว่า เมื่อ นั้นขึ้นอยู่กับช่วงที่มีคู่ไกลคาร์บอกซีที่ได้รับการอนุรักษ์อย่างสูงเพื่อสร้างโซ่ เมื่อ ที่ซับซ้อนซึ่งส่งสัญญาณโปรตีนสำหรับการย่อยสลาย [46] [ทำซ้ำที่นี่เป็น [5]] การทดแทน สัญลักษณ์ของรัฐ สำหรับ ไกลคอลs ที่จำเป็นอย่างใดอย่างหนึ่งเหล่านี้คาดว่าจะทำให้กระบวนการรีไซเคิลโปรตีนผิดประเภท สิ่งนี้สามารถอธิบายการสะสมของโปรตีนที่ผิดที่เป็นคุณลักษณะเด่นของ ALS ได้อย่างง่ายดาย”

โชคดีสำหรับเรา อันโตนิโอ และคณะ [1] ที่ให้ไว้ในตารางที่ 3 ของพวกเขาลำดับที่แน่นอนด้วยการทดแทน สัญลักษณ์ของรัฐ ที่ตรวจพบและเว็บไซต์ ปึกแผ่น ให้เครื่องมือที่สามารถค้นหาโปรตีนที่มีลำดับเฉพาะโดยใช้แพคเกจซอฟต์แวร์ที่เรียกว่า BLAST ปึกแผ่น สามารถดึงข้อมูลเอกลักษณ์ของโปรตีนทั้ง 15 ชนิดที่มีให้ในรูปที่ 3 โดยมีการจับคู่ที่ตรงกันกับลำดับปัจจุบันในแต่ละโปรตีน โปรตีนทั้ง 15 ชนิดเป็นโปรตีนของมนุษย์ อย่างน้อยเก้าโปรตีนเหล่านี้จับกับโมเลกุลที่ประกอบด้วยฟอสเฟตดังที่ระบุในตารางที่ 1 สิ่งนี้ให้การสนับสนุนสำหรับแนวคิดที่ว่าโปรตีนที่ผูกฟอสเฟตนั้นไวต่อการทดแทน สัญลักษณ์ของรัฐ โดยเฉพาะอย่างยิ่งในบทความล่าสุดที่ตีพิมพ์โดย ยิงมัน และคณะ [6] เสนอว่า สัญลักษณ์ของรัฐ เป็นปัจจัยสำคัญในโรคไตเรื้อรังของสาเหตุที่ไม่รู้จัก (CKDu) ในหมู่คนงานเกษตรในศรีลังกา ในความเป็นจริงโปรตีน EPSP เทส ในพืชที่เชื่อว่าเป็นเป้าหมายหลักของ สัญลักษณ์ของรัฐ ในการฆ่าวัชพืชมีสาร ไกลคอล ที่ได้รับการอนุรักษ์ไว้อย่างดีในบริเวณที่มี ฟอสโฟพ้อยล์ (PEP) จับอยู่ นักวิจัยจาก สามารถใช้เทคโนโลยี CRISPR ในการสร้างสายพันธุ์ข้าวโพดที่ทนต่อ สัญลักษณ์ของรัฐ เนื่องจากยีนที่ดัดแปลงจาก CRISPR สำหรับการสังเคราะห์ EPSP [7] ขั้นตอนแรกพวกเขาทำคือเปลี่ยนรหัส DNA เพื่อแทนที่ ไกลคอล ที่ PEP เว็บไซต์ที่มีผลผูกพัน ด้วย อะลานีน สิ่งนี้ทำให้เกิดเอนไซม์รุ่นที่ไม่รู้สึกถึง สัญลักษณ์ของรัฐ อย่างสมบูรณ์

ตารางที่ 1: โปรตีนเก้าชนิดที่มีเปปไทด์ไกลฟอเสททดแทนได้ดังที่ระบุไว้โดยใช้เครื่องมือ มวลสาร แท็กจำนวนมากตามกัน (TMT) เปปไทด์เหล่านี้และอีก 6 ตัวถูกค้นพบในเซลล์มะเร็งที่ปลูกในวัฒนธรรม ทั้งเก้าผูกกับฟอสเฟตที่มีโมเลกุลตามที่ระบุไว้ในคอลัมน์ที่สาม คอลัมน์แรกให้ลำดับที่ตรวจพบโดยที่ “*” หมายถึง ไกลคอล ตกค้างที่พบว่าถูกแทนที่ ดู: อันโตนิโอ และคณะ (2019) สำหรับรายละเอียดเกี่ยวกับการตั้งค่าการทดลอง

ลำดับ	ชื่อโปรตีน	พื้นผิวที่ประกอบด้วยฟอสเฟต
AIRQTSELTLG*K	โปรตีนนิ้วสังกะสี 624	DNA
DG*QDRPLTKINSVK	ขั้นตอน ที่คล้ายคลึงกัน โดเมนที่ประกอบด้วยโดเมน A สมาชิก 5	ฟอสเฟตไอดีลไอโทนิล ฟอสเฟต
EPVASLEQEEQG*K	มวย สองเท่า โปรตีนเอ A	DNA
G*ELVMQYK	กลีเซอรอล ไคเนสแกมม่า	ATP
GKELSG*LG*SALK	เฉพาะสายยาวมาก กรดคาร์บอกซิลิกตกค้าง-CoA เดอไฮโดรเจน ยล	FAD
KDGLG*GDK	G-ตัวรับโปรตีนคู่ 158	GTP
NEKYLG*FGTPSNLGK	ATP-เอทีพีขึ้นอยู่กับหน่วยย่อยเอทีพี Clp โปรตีเอส ATP ผูกพัน	ATP
RTVCAKSIFELWG*HGQSPEELYSSLK	tRNA (อะมิโน(10)-N2) ใบพัด ตุ๊ด	tRNA
VTG*QLSVINSK	โปรตีน O-ไม่มีคนบาดเจ็บ-โอน 2 (Q9UKY4)	ลงต่ำ ฟอสเฟต

พรึบตารางที่ 1 แสดงรายการที่น่าสนใจของโปรตีนของมนุษย์และหลายคนคาดว่าจะแสดงในเซลล์มะเร็งเต้านม ตัวอย่างเช่นหนึ่งคือโปรตีน RNA อนุมูลเมธิล (tRNA (อะมิโน(10)-N2) ใบพัด ตุ๊ด) อีกอันมีหน้าที่ยับยั้งเนื้องอกผ่านการยับยั้ง การกระทำ โดยผูกกับฟอสฟาติตินิลฟอสเฟต (ฟอสฟอรัส ขั้นตอน ที่คล้ายคลึงกัน โดเมนที่ประกอบด้วยครอบครัวสมาชิก 5) อีกอย่างคือตัวรับ G-โปรตีนควบคู่ (GPCR) จากข้อมูลของ ครั้ง การเงิน และคณะ “GPCR ควบคุมคุณสมบัติหลายอย่างของการเกิดเนื้องอกรวมถึงการทำงานของเซลล์ภูมิคุ้มกัน, การแพร่กระจาย, การบุกรุกและการอยู่รอดในพื้นที่ทุติยภูมิ” [8] การโจมตีอีกอย่างคือโปรตีน มวย และโปรตีนประเภทนี้มีความเชื่อกันโดยเฉพาะว่ามีบทบาทเชิงสาเหตุในมะเร็งเต้านม [9]

การค้นพบที่สำคัญอีกอย่างจากบทความนี้คือโปรตีนสองชนิดที่ถูกระบุว่ามีการควบคุมอย่างมีนัยสำคัญทางสถิติในการตอบสนองต่อการรักษา สัญลักษณ์ของรัฐ หกวัน เหล่านี้คือ: ADP/ATP เบื่อหน่าย (ANT) และ ประกบซีรีน/ปัจจัยที่อุดมไปด้วยอาร์จินีน 6 (SRSF6) [1] โปรตีนทั้งสองนี้กลายเป็นสิ่งที่น่าสนใจอย่างมากเนื่องจากทั้งสองเป็นที่รู้จักกันมากเกินไปในเซลล์มะเร็งและในทั้งสองกรณีระดับที่สูงขึ้นของโปรตีนเหล่านี้จะเชื่อมโยงกับผลลัพธ์ที่ไม่ดีในผู้ป่วยโรคมะเร็ง

SRSF6 เป็นสมาชิกของครอบครัวของปัจจัยการประกบที่มีความสามารถที่มีประสิทธิภาพในการเปลี่ยนแปลงการแสดงออกของโปรตีนโดยการปรับเปลี่ยนวิธีการรวมเปปไทด์จาก exons แต่ละบุคคล การแสดงออกของ SRSF6 ที่มากเกินไปในเซลล์เยื่อบุผิวปอดช่วยเพิ่มการแพร่กระจายปกป้องพวกเขาจากเคมีบำบัดและเพิ่มความสามารถในการสร้างเนื้องอก [10] นอกจากนี้การลดลงของ SRSF6 ในปอดและเซลล์มะเร็งลำไส้ใหญ่ยังช่วยลดโอกาสในการเกิดเนื้องอก SRSF6 มีการแสดงออกบ่อยในโรคมะเร็งผิวหนังและมีการเปลี่ยนแปลง ประกบ ของโปรตีนที่เรียกว่า จริง ๆ C เพื่อส่งเสริมการแพร่กระจายและมะเร็งระยะลุกลาม [11] SRSF6 ยังทำให้เกิดการเพิ่มจำนวน เคราตินไซเบอร์ ซึ่งเป็นลักษณะเฉพาะของโรคสะเก็ดเงิน [12] หากไกลโฟเสตเป็นสาเหตุให้ SRSF6 ถูกควบคุมในเซลล์มะเร็งเต้านมก็น่าจะทำให้เกิดการเกิดเนื้องอกที่เพิ่มขึ้นในคนที่สัมผัส

ANT มาในรูปแบบที่แตกต่างกันหลายอย่างและมีผลกระทบที่แตกต่างกันในด้านชีววิทยาของเซลล์ แต่สิ่งที่แสดงออกอย่างสูงในเซลล์มะเร็งเต้านมคือ ANT2 และมันแสดงให้เห็นว่ามีความสำคัญในการรักษาความอยู่รอดของเนื้องอก หน้าที่ของ ANT2 คือการขนส่ง ATP ไปยัง โตะ และกิจกรรมนี้มีความสำคัญเมื่อเซลล์ทำงานภายใต้สมมติฐานของ วอร์เบิร์ก เอฟเฟกต์ เซลล์มะเร็งผลิต ATP จำนวนมากในไซโตพลาสซึมผ่าน ไกลคอล แล้ว ANT2 จะนำ ATP ไปสู่ไมโตคอนเดรียเพื่อที่พวกเขาจะสามารถลดปริมาณของ ATP ที่พวกเขาต้องการในการผลิตผ่านกระบวนการออกซิเดชัน นี่เป็นกลยุทธ์ที่ดีในการป้องกันความเสียหายจากอนุมูลอิสระโดยเฉพาะอย่างยิ่งเมื่อไมโตคอนเดรียอาจผิดปกติเนื่องจากการกลายพันธุ์ของดีเอ็นเอที่เกิดจากการสัมผัสกับสารพิษ ANT2 โปรแกรมเซลล์เพื่อใช้กลยุทธ์ที่นำไปสู่การเพิ่มจำนวนมากกว่าการตายของเซลล์ (การตายของเซลล์) ในที่ที่มีแรงกดดัน [13] มีความสนใจเมื่อเร็ว ๆ นี้ในการพัฒนายาที่ต่อสู้กับโรคมะเร็งโดยระงับกิจกรรม ANT2 [14]

อันโตนิโอ และคณะ กระดาษอาจเป็นความก้าวหน้าครั้งสำคัญในการค้นหาขั้นตอนการตรวจหาการปนเปื้อน สัญลักษณ์ของรัฐ ในโปรตีน เป็นที่น่าสังเกตว่าพวกเขาสามารถระบุโปรตีนของมนุษย์ 15 ชนิดที่ดูเหมือนว่าได้รับการดัดแปลงผ่านการทดแทนไกลฟอเสทสำหรับการตกค้างไกลซีนที่เฉพาะเจาะจง กระดาษมีค่ามากต่อชุมชนขนาดใหญ่เพราะมันระบุขั้นตอนที่กำหนดไว้ซึ่งสามารถนำไปประยุกต์ใช้กับเซลล์ประเภทอื่น ๆ ที่ปลูกในวัฒนธรรมเป็นประจำเช่นเดียวกับตัวอย่างทางชีวภาพที่สกัดจากเนื้อเยื่อที่เป็นโรคในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมเช่นเล็บ ของผู้ป่วย ผิวแข็ง, เซลล์ผิวหนังในผู้ป่วยโรคสะเก็ดเงิน, ตัวอย่างผมของเด็กออทิสติก, กีบม้าที่ทุกข์ทรมานจากผู้ก่อตั้ง, การตรวจชิ้นเนื้อเนื้องอก, การชันสูตรศพอัลไซเมอร์, ชันสูตรโรคไตและเนื้อเยื่อตับ ฯลฯ

โอกาสในอนาคตที่จะค้นพบโปรตีน สัญลักษณ์ของรัฐ ที่ปนเปื้อนมากและในขณะที่เรารวบรวมฐานข้อมูลของรูปแบบการทดแทนที่เฉพาะเจาะจงเราอาจจะสามารถทำนายกฎสำหรับบริบทของเปปไทด์ที่มีสาร ไกลคอล ตกค้างได้ง่ายเช่นเมื่อกรดอะมิโนเพื่อนบ้าน อุปสรรค) หรือประจุบวก (เพื่อดึงดูด สัญลักษณ์ของรัฐ ไปยังเว็บไซต์ของการประชุมเปปไทด์เนื่องจากค่าลบของมัน) แน่นอนประเภทของกฎเหล่านี้เริ่มปรากฏชัดเจนในชุดเล็ก ๆ ที่ค้นพบใน อันโตนิโอ การทดลอง ไกลคอลs ที่ทดแทนได้จำนวน 15 ใน 15 นั้นตามด้วยกรดอะมิโนที่มีประจุบวกทันที (ไลซีน, ฮิสติดีนหรืออาร์จินีน) และอีกสิบตัวถูกนำหน้าด้วยหนึ่งในวาลีน ภาพยนตร์ลี, ซีรีน หรือ ธ รีโอนี ซึ่งทั้งหมดนี้เป็นกรดอะมิโนขนาดเล็กซึ่งรองรับพื้นที่สำหรับหาง อนุมูลเมธิล ของ สัญลักษณ์ของรัฐ หาก สัญลักษณ์ของรัฐ สามารถทดแทน ไกลคอล ได้จริงในระหว่างการสังเคราะห์โปรตีนผลที่ตามมาก็คือการทำให้จิตใจสับสนและพิษที่สะสมจาก สัญลักษณ์ของรัฐ นั้นสามารถอธิบายการลุกลามของโรคภูมิต้านทานผิดปกติโรคทางระบบประสาทและมะเร็งวิทยาได้อย่างง่ายดาย

อ้างอิง

[1] MN Antoniou et al. Glyphosate does not substitute for glycine in proteins of actively dividing mammalian cells. BMC Res Notes 2019; 12:494. (Web Link)
[2] A Samsel and S Seneff. Glyphosate, pathways to modern diseases V: Amino acid analogue of glycine in diverse proteins. Journal of Biological Physics and Chemistry 2016; 16: 9-46. (Web Link) (Download)
[3] A Zulet et al. Proteolytic Pathways Induced by Herbicides That Inhibit Amino Acid Biosynthesis. PLoS ONE 2013; 8(9): e73847. (Web Link)
[4] S Seneff et al. Does glyphosate acting as a glycine analogue contribute to ALS? J Bioinfo Proteomics Rev 2016: 2(3): 1-21. (Web Link) (Download)
[5] A Zuin et al. Ubiquitin signaling: Extreme conservation as a source of diversity. Cells 2014; 3(3): 690-701. (Web Link)
[6] S Gunatilake et al. Glyphosate’s Synergistic Toxicity in Combination with Other Factors as a Cause of Chronic Kidney Disease of Unknown Origin. Int J Environ Res Public Health 2019; 16(15). pii: E2734. (Web Link) (Download)
[7] Y Dong et al. Desensitizing plant EPSP synthase to glyphosate: Optimized global sequence context accommodates a glycine-to-alanine change in the active site. J Biol Chem 2019; 294(2): 716-725. (Web Link)
[8] R Bar-Shavit et al. G Protein-Coupled Receptors in Cancer. Int J Mol Sci 2016; 17(8). pii: E1320. (Web Link)
[9] MT Lewis. Homeobox genes in mammary gland development and neoplasia. Breast Cancer Research 2000; 2: 159. (Web Link)
[10] M Cohen-Eliav et al. The splicing factor SRSF6 is amplified and is an oncoprotein in lung and colon cancers. J Pathol 2013; 229(4): 630-9. (Web Link)
[11] MA Jensen et al. Splicing factor SRSF6 promotes hyperplasia of sensitized skin. Nat Struct Mol Biol 2014; 21(2): 189197. (Web Link)
[12] H Valdimarsson et al. Psoriasis: a disease of abnormal Keratinocyte proliferation induced by T lymphocytes. Immunol Today 1986; 7(9): 256-9. (Web Link)
[13] SH Baik and J Lee. Adenine nucleotide translocase 2: an emerging player in cancer. J Stem Cell Res Med 2016; 1(2): 66-68. (Web Link)
[14] J-Y Jang et al. Suppression of adenine nucleotide translocase-2 by vector-based siRNA in human breast cancer cells induces apoptosis and inhibits tumor growth in vitro and in vivo. Breast Cancer Research 2008; 10(1): R11. (Web Link)